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ATP-Synthase-Grundlagen

Hier ist  eine kurze Beschreibung dieses wundervollen Enzyms. Wenn Sie ausführlichere allgemeine Informationen benötigen, sehen Sie bitte FAQ (zur Zeit nur auf Englisch) oder das Vorlesungskript von Prof. A. Crofts (auch hier zu finden (Universität Hamburg)) auf Englisch.

Dieses Enzym ist der Primärproduzent von ATP  in der überwiegenden Mehrheit aller auf der Erde lebender Lebewesen, einschließlich uns. Im menschlichen Körper erzeugt es täglich über 100 Kilo ATP, das anschließend benutzt wird, um Energie für unterschiedliche biochemische Reaktionen, einschließlich der DNA- und Proteinsynthese, der Muskelkontraktion, des Transportes der Nährstoffe und der neuralen Aktivität (um nur einiger zu nennen), bereit zu stellen.

In Pflanzen und photosynthetischen Bakterien ist es für die Umwandlung der Sonnenenergie in chemische Energie und die Kohlenstofffixierung von großer Bedeutung. Es ist eines der ältesten Enzyme auf der Erde, das in der Evolution vor den photosynthetischen  Enzymen oder den Enzymen der Atmungsketten entstanden ist.

Die ATP-Synthase ist ein Membranenzym. Es ist in Eu- und Archaebakterien in der Plasmamembran
 lokalisiert; außerdem ist es in den Thylakoidmembranen der Chloroplasten und in den inneren Mitochondriemebranen der eukariotischen Zellen vorhanden. ATP-Synthasen unterschiedlicher Organismen zeigen auffällige Homologien in der Primärstruktur der Untereinheiten, die für die Katalyse wesentlich sind.

Wie vom Namen des Enzyms abgeleitet werden konnte, katalysiert es die Reaktion der  ATP Synthese. Auf der Gegenseite kann es auch die Hydrolyse von ATP katalysieren. Die katalytische Aktion wird mit einer vektoriellen Transmembraneverschiebung einiger Protone verbunden. Die Antriebskraft für die ATP Synthese ist das elektrochemische transmembranes Potentialdifferenz des Protons, während bei der ATP Hydrolyse diese Potentialdifferenz durch die Spaltung der energiereichen phosphodietherischen Bindungen im ATP-Molekule errichtet wird.



Die Gesamtgleichung ATP Synthese/Hydrolyse lautet:

  ADP3- + HPO42- + H+ + nH+außen   <=>  ATP4- + H2O + nH+innen

wobei die Indices "außen" und "innen" für die äußere (positiv aufgeladene) und innere (negativ aufgeladene) Seite der Membran stehen.

Die Struktur dieses Enzyms ist ziemlich kompliziert. Es ist ein asymetrischer Proteinkomplex aus mehreren Untereinheiten mit einer ungefähren Gesamtmolekularmasse von 500 kDa. Funktionell und strukturell kann dieses Enzym in zwei unterschiedliche Domänen eingeteilt werden. Der hydrophobische Fo-Teil ist in der Membran eingebettet und führt die Protonverschiebung durch, während hydrophile F1-Teil in die wäßrige Phase herausragt und die eigentliche ATP-Synthese/Hydrolyse durchführt.
Während der Katalyse rotiert ein Komplex aus einigen Untereinheiten des F1-Teils im Verhältnis zum Rest des Enzyms. Diese Eigenschaft macht die ATP-Synthase zum kleinsten bekannten Drehmotor überhaupt.

ATP Links


Boris A. Feniouk
Sommer 2002